Основные понятия молекулярной биологии

Белковая глобула. Аминокислоты

Мы уже знаем, что все белки состоят из комбинации 20-ти аминокислот. Их можно получить из любой смеси белков гидролизом в 6М соляной кислоте при 110°Св течение суток без доступа воздуха (в запаянной ампуле). Методом хроматографии, — с которым мы в свое время познакомимся, — все 20 аминокислот, находящиеся в гидролизате можно разделить между собой. Упоминалось, что аминокислоты, образуя белок, выстраиваются в прочные цепи и что они обладают разного рода свободными, химическими группами атомов. Первое обстоятельство обеспечивается наличием во всех аминокислотах трехзвенной цепочки атомов, показанной на рис. 8. Прямоугольник и ромб там обозначают некие боковые ветви, строением которых аминокислоты отличаются друг от друга.

W-CH-COOH

Очевидно, в боковых ветвях и следует искать свободные группы атомов. Этим мы займемся немного позже. А сейчас посмотрим на доступные нашему вниманию трехчлены. На одном конце у них стоит аминогруппа (NHg), на другом — карбоксил (СООН), характерный для карбоновых кислот. Отсюда и название — аминокислоты.

Теперь приступим к рассмотрению боковых ветвей аминокислот. Для упрощения рисунка теперь уже цепочку трехчлена будем изображать в виде прямоугольника. Под ним — полное и сокращенное наименование аминокислоты, а во второй строчке — условное однобуквенное ее обозначение и молекулярный вес (дальтон). По химическим особенностям боковых ветвей аминокислоты можно разбить на несколько групп.

1. Аминокислоты, несущие электрический заряд (в воде):

а) основные: заряд положительный

б) кислые: заряд отрицателен

У аспарагина и глутамина в образовании водородных связей участвуют аминогруппы и атомы кислорода, а у серина и треони-на в этой роли выступают ОН-группы.

3. Аминокислоты, склонные к образованию гидрофобных связей:

а) алифатические;

б) ароматические

Заметное ультрафиолетовое поглощение растворов белков при 280 нм обусловлено главным образом поглощением трипто-фана, в меньшей степени — тирозина и совсем незначительно — фенилаланина.

4. Серусодержащие аминокислоты Эти аминокислоты не участвуют в образовании слабых связей. Для окончательной фиксации белковой глобулы неплохо было бы ее закрепить более прочными химическими «сшивками». Эту задачу берут на себя пары цистеинов. Сблизившись группами SH и вступив в реакцию окисления они образуют ковалентную связь между атомами серы Такую связь называют дисульфидным мостиком. Во многих белках дисульфидные мостики отсутствуют, в других их немного (3-6), но бывают и исключения. Например, в сывороточном альбумине быка их 17. Дисульфидную связь можно разорвать добавлением восстанавливающего агента, например, бета-мер-каптоэтанола (HS—С2Н5ОН).

Метионин, как мы увидим, играет особую роль в инициации синтеза белка.

5. Последняя аминокислота Пролин (Про) имеет особую структуру. Нарисуем ее формулу в полном виде . Собственно говоря, это не аминокислота, а иминокислота,так как вместо аминогруппы (NH3) в трехзвенной цепочке, стоит иминог-руппа (NH). Но это не мешает образовывать пептидную связь, имеющую вид, изображенный на рис. 17. Трехзвенная цепочка пролина не прямолинейна, а образует некий угол. Это обеспечивает изгиб цепи белка в том месте, где в ней находится пролин.

Все белки имеют одинаковый элементарный химический состав. Между тем, набор аминокислот у различных индивидуальных белков разный. Противоречие снимается, если вспомнить, что белковые цепи содержат сотни аминокислот. Суммарный состав усредняется до примерно следующих величин: 52% С; 22,5% О; 16% N; 7% Н; 1,5% S, по 1% Р и Fe (по весу). Фосфор и железо входят в состав не всех белков.