Физиологическое значение меди в жизнедеятельности растений

Мы уже сообщали об обнаружении медьсодержащих белков животного происхождения, многие из которых не обладают фермен­тативной функцией. Среди расте­ний, кроме пластоцианина и стеллоцианина, других таких белков не найдено. Хотя это скорее всего объясняется плохой изученностью вопроса, однако, по-видимому, в животном организме медьсодержа­щих белков значительно больше. Физиологическая роль меди в значительной степени определяется ее вхождением в состав ряда медь­содержащих белков и ферментов (табл.1), главным образом окислительно- восстановительных. К медьсодержащим ферментам от­носятся ферменты, катализирующие окисление дифенолов и гидроксилирование монофенолов, а именно - ортодифенолоксидаза (полифенолоксидаза, тирозиназа) и дофамингидрооксидаза. На этих ферментах мы не останавливаемся, так как сведения о фенолазах рас­тений приведены в ряде обзоров (Пейве, 1970; Рубин, Логинова, 1968; Соболева, Бокучава, 1969).

Цитохромоксидаза — наиболее изученный медьсодержащий фермент. Наличие меди в цитохромоксидазе было открыто Кейлином и Хартри (Keilin, Hartry, 1938). Аналитические исследования показали присут­ствие меди во всех препаратах очищенного фермента в количестве 1 атом меди на 1 моль гема. Важная роль цитохромоксидазы и ее свойства об­суждались во многих работах (Beinert, Palmer, 1964, и др.). Предпола­гается, что в цитохромоксидазе медь и гем присоединены к разным бел­кам, хотя связь между медью и гемом в нативном ферменте не может быть исключена. Высказано мнение, что медь и железо цитохромоксидазы входят в состав одного активного центра (Williams et al., 1968).

Цитохромоксидазе уделяется огромное внимание в связи с ее большой ролью в дыхательном процессе и в фотосинтезе. Грин и его сотрудники (Green, Basfprd, Mackler, 1956) обнаружили высокое содержание цито­хромоксидазы в митохондриях сердца быка и привели доказательства концентрирования меди в фрагментах дыхательной цепи. По современным представлениям, «единица» цитохромоксидазы состоит из цитохромов а и а3, каждый из которых связан с одним атомом меди. Имеются сведения, что атом меди занимает положение промежуточного переносчика элект­ронов между цитохромами а и а3 (Beinert, Palmer, 1964).

Рис. 1

Устранение «болезни обработки» на болотных почвах у пшеницы яровой

путем внесения меди. (По: Лазарев, 1939).

1 – без NPK и без меди; 2 – с NPK, но без меди;

3 и 4 - NPK + медь.

В последние годы, достигнуты большие успехи в изучении аминоксидаз, широко представленных в тканях растений, животных и микро­организмов. Аминоксидазы осуществляют окислительное дезаминирование моно- и диаминов. Найдены два фермента этой группы — моно- и диаминоксидаза. Но предпо­лагается, что существует даже несколько типов митохондриальных моноаминоксидаз, как это было показано на препаратах митохондрий пе­чени крыс. По Пири (Pirie, 1962), аминоксидаза из рас­тений является медьсодержащим ферментом. Медь в моноаминоксидазе существует в двух- и одновалентном состоянии. Моноаминоксидаза локализуется во внешних митохондромальных мембра­нах.

К новым медьсодержа­щим ферментам, участвую­щим в окислении кислородом воздуха самых разнообраз­ных субстратов, относится также галактозоксидаза, вы­деленная из Polyporus circinatus. Установлено, что медьсодержащим ферментом является триптофанпироллаза, выделенная из Pseudomonas. В состав этого фермента, на­ряду с медью, входит диссоциирующий гематиновый кофермент. Пред­полагают, что в ферменте кислород присоединяется к меди, а триптофан к гематиновому компоненту (Maeno, Feigelson, 1965).

Наряду с медьгематиновыми ферментами, к которым относятся цитохромоксидаза и триптофанпироллаза, известны также медьпиридоксалевые ферменты. Так, медь, наряду с пиридоксальфосфатом, найдена в составе бензиламиноксидазы. В отличие от меди полифенолоксидазы, лакказы, аскорбинатоксидазы, церуллоплазмина, медь в составе бензиламиноксидазы не меняет своей валентности в ходе каталитического процесса.