logo

Изменение активности пероксидазы при воздействии экотоксикантов на организм лабораторных животных

Например, лейкоцитарная пероксидаза - пероксидаза эозинофилов разрушают перекись водорода, продуцируемую в легких клетками крови при их контакте с кислородом. Поэтому эти энзимы могут участвовать в биопревращении чужеродных веществ в легких.

Простогландинсинтетаза активирует образование простогландинов (гидроперекисей жирных кислот) из арахидоновой кислоты. В ходе последующего восстановления гидроперекисей окисляются другие субстраты и среди них ксенобиотики, содержащиеся в тканях. В ходе процесса потребляется арахидоновая кислота и ксенобиотики, а продуцируются простогландины и окисленные формы этих ксенобиотиков. Широкое распространение ПГС в тканях млекопитающих позволяет предположить, что этот механизм может лежать в основе целого ряда реакций биопревращения чужеродных соединений, особенно в тканях с низкой активностью, например, мозговом слое почек, эндотелии мочевого пузыря.

В эритроцитах, печени, хрусталике глаза имеется глутатионпероксидаза, которая содержит селен и специфично окисляет восстановленный глутатион. Глутатиопероксидаза может восстанавливать гидроперекиси свободных жирных кислот, гидроперекиси фосфолипидов, эстерифицированных жирных кислот, превращая липоперекиси в менее токсичные оксикислоты и этим предупреждают повреждение биоструктур.

Миелопероксидаза разрушает токсическую перекись водорода, образующуюся внутриклеточно в процессе жизнедеятельности клеток. Миелопероксидаза – железосодержащий геминовый фермент, локализующийся преимущественно в специфической зернистости цитоплазмы гранулоцитов и являющийся маркером клеток миелоидной природы. Активированное этим ферментом разрушение белка клеточной стенки бактерий является смертельным для микроорганизма, а активированное им йодинирование частиц относится к бактерицидной функции лейкоцитов.

Цель работы:

Определение активности пероксидазы в крови лабораторных животных при воздействии на организм пятиокиси ванадия.

Объект и методы исследования.

Исследования проводились на лабораторных крысах Wistar, которые содержались в виварии в НИИ Гигиены на стандартном кормовом рационе. Были сформированы две группы животных: первая группа - 5 особей – экспериментальная, вторая группа – также 5 особей – контрольная. Пятиокись ванадия вводилась подкожно крысам экспериментальной группы в количестве 0,25 DL50, что составляло 3 мг на килограмм массы тела. Необходимая концентрация V2O5 содержалась в 2,3 мл исходного раствора. Крысам контрольонй группы вводили соответствующие объёмы дистиллированной воды. «Затравка» проводилась пятикратно с интервалом в три дня. На третий день после последнего введения пятиокиси ванадия был произведен забор крови из хвостовой вены лабораторных животных экспериментальной и контрольной групп для определения активности пероксидазы.

Ход работы:

Определение активности пероксидазы проводилось по методу В.С.Асатиани. Принцип метода основан на определении скорости реакции окисления индигокармина пероксидазы в слабокислой среде в присутствии пероксидазы крови. Мерой активности пероксидазы служит время, необходимое для окисления индигокармина. Пероксидазная активность крови выражается в секундах. В норме этот показатель составляет 30-50 секунд.

В результате проведенного исследования установлено, что в контрольной группе средний показатель активности пероксидазы составлял 28,33 с. После введения пятиокиси ванадия активность пероксидазы снизилась до 53,17 c.

Перейти на страницу:
1 2 3 4

 


Copyright © 2013 - SimpleBiology.ru - Все права защищены