logo

Специфичность ферментов

Одно из наиболее поразительных свойств ферментов их специфичность. Специфичность ферментов проявляется по-разному и может быть выражена в разной степени. Прежде всего, следует различать специфичность по отношению к субстрату и к типу химической реакции, катализируемой ферментом.

Специфичность по отношению к типу химической реакции.

Каждый фермент катализирует одну химическую реакцию или группу реакций одного типа. Наиболее ярким проявлением этого вида специфичности могут служить довольно частые случаи, когда одно и то же химическое соединение выступает как субстрат действия нескольких ферментов, причём каждый из них катализирует специфическую для него реакцию, приводит к образованию совершенно различных продуктов.

Специфичность по отношению к субстрату

.

Наряду, с только что описанной формой специфичности фермента по отношению к катализируемой им реакции существует и другая, тесно связанная с первой, форма специфичности, выражающаяся в способности фермента атаковать субстрат только определённого химического строения. Иногда фермент способен действовать только на один единственный субстрат. Тогда говорят, что он обладает абсолютной специфичностью. Значительно чаще фермент влияет на группу субстратов, имеющих сходное строение. Такую специфичность называют групповой. Особый интерес представляет так называемая стереохимическая специфичность, состоящая в том, что фермент действует на субстрат или группу субстратов, отличающихся особым расположением атомов в пространстве.

Абсолютная специфичность

встречается редко. Хорошим примером фермента, обладающего очень высокой, практически абсолютной специфичностью, может служить уреаза, катализирующая гидролиз мочевины.

Долгое время считалось, что мочевина является единственным субстратом уреазы. Но не так давно было показано, что кристаллическая уреаза может действовать и на близкого родственника мочевины - оксимочевину, отличающуюся наличием в молекуле одного атома кислорода.

Правда, реакция гидролиза мочевины под влиянием уреазы протекает в 120 раз медленнее, чем гидролиз мочевины.

Таким образом, понятие "абсолютная специфичность" является в известной мере относительным.

Групповая специфичностьхарактеризует подавляющее большинство ферментов и состоит в том, что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по отношению к реакции, способен действовать не на один, а на несколько, иногда на большое число субстратов со сходным химическим строением. Например, три разных фермента, действующие на аминокислоты, обладают групповой специфичностью, так как действуют не на какую-нибудь одну аминокислоту, а на многие, иногда на все аминокислоты.

Относительно групповая специфичность проявляется тогда, когда фермент безразличен к структуре соединения и имеет значение лишь тип связи. Примером служит химотрипсин, расщепляющий только пептидную связь.

Стереохимическая и оптическая специфичность

имеет особое значение. Проявляется только в случае оптически активных веществ, и фермент активен только по отношению к одной стереоизомерной форме соединения. Например, L-аргиназа разлагает L-аргинин на L-орнитин и мочевину, но не действует на А-аргинин. Известным примером служит d и L-специфичность оксидаз аминокислот. Стереохимическая и оптическая активность так же может быть абсолютной и относительной. Например, карбоксипептидаза, расщепляющая карбобензокси-глицил-L-фенилаланин совсем не действует на субстрат с А-фенилаланином; с другой стороны, эстераза свиной печени разлагает метиловый эфир L-миндальной кислоты лишь вдвое быстрее, чем его А-изомер. [3]

 


Copyright © 2013 - SimpleBiology.ru - Все права защищены